इज़रायल के वैज्ञानिकों ने अल्ज़ाइमर रोग के इलाज में नई राह खोली
यरुशलम, 1 अगस्त, 2025 (टीपीएस-आईएल) — इज़रायल के वैज्ञानिकों ने अल्ज़ाइमर रोग के विकास को प्रभावित करने वाले एक आश्चर्यजनक भौतिक तंत्र का पता लगाया है, जिससे न्यूरोडीजेनेरेटिव रोगों के उपचार की नई संभावनाएं खुल गई हैं।
शोध में पाया गया कि सतहों पर चुंबकीय क्षेत्रों की दिशा, अल्ज़ाइमर के प्रमुख कारक माने जाने वाले एमाइलॉइड-बीटा प्रोटीन को मस्तिष्क में हानिकारक फ़िब्रिल्स में इकट्ठा होने के तरीके को निर्देशित कर सकती है।
यरुशलम के हिब्रू विश्वविद्यालय के एप्लाइड फिजिक्स संस्थान की पीएचडी छात्रा याएल कपोन के नेतृत्व में किए गए इस अध्ययन को हाल ही में सहकर्मी-समीक्षित पत्रिका ACS Nano में प्रकाशित किया गया था। यह शोध प्रोफेसर योसी पैल्टिएल के मार्गदर्शन में और तेल अवीव विश्वविद्यालय के प्रोफेसर एहूद गैज़िट के सहयोग से किया गया था।
निष्कर्ष बताते हैं कि इलेक्ट्रॉन स्पिन ओरिएंटेशन, जो सतह के चुंबकत्व द्वारा निर्धारित होता है, एमाइलॉइड फ़िब्रिल्स की मात्रा, लंबाई और संरचना को महत्वपूर्ण रूप से प्रभावित कर सकता है।
पैल्टिएल ने कहा, “हम यह देखना शुरू कर रहे हैं कि जीव विज्ञान स्पिन के प्रति जितना हमने सोचा था उससे कहीं अधिक संवेदनशील हो सकता है। हमारा काम दिखाता है कि स्पिन-संबंधित बल सीधे तौर पर प्रोटीन के जमा होने के तरीके को प्रभावित कर सकते हैं। अल्ज़ाइमर जैसी बीमारियों के बारे में सोचते समय यह एक नया आयाम है, जिसमें इस तरह के फ़िब्रिल्स का निर्माण शामिल होता है।”
अध्ययन के केंद्र में एमाइलॉइड-बीटा (Aβ₁–₄₂) पेप्टाइड है, जो अल्ज़ाइमर रोगियों के मस्तिष्क में चिपचिपे प्लाक बनाने में अपनी भूमिका के लिए जाना जाता है। शोधकर्ताओं ने जांच की कि ये पेप्टाइड चुंबकीय सतहों पर कैसे स्व-इकट्ठा होते हैं, और उन्होंने पाया कि इलेक्ट्रॉनों की स्पिन दिशा, जो चुंबकीय क्षेत्र द्वारा संरेखित होती है, निर्माण प्रक्रिया को नाटकीय रूप से बदल देती है।
जब सतह का चुंबकत्व एक दिशा में इंगित करता था, तो एमाइलॉइड प्रोटीन लगभग दोगुने फ़िब्रिल्स बनाते थे – कुछ तो 20 गुना लंबे – जब चुंबकत्व उलट दिया गया था। जब विपरीत काइरैलिटी वाले पेप्टाइड का उपयोग किया गया, तो पैटर्न भी उलट गया, जो एक मजबूत स्पिन-निर्भर प्रभाव का संकेत देता है।
इन परिणामों के पीछे की घटना को काइरल-इंड्यूस्ड स्पिन सेलेक्टिविटी (CISS) के रूप में जाना जाता है। यह प्रभाव काइरल अणुओं – जिनमें एक विशिष्ट “हैंडेडनेस” होती है – को उनके स्पिन के आधार पर इलेक्ट्रॉनों के साथ अलग-अलग तरीके से इंटरैक्ट करने का वर्णन करता है। हालांकि पहले रसायन विज्ञान और सामग्री विज्ञान में इसका अध्ययन किया गया था, CISS अब जैविक प्रक्रियाओं में अपनी संभावित भूमिका के लिए ध्यान आकर्षित कर रहा है।
प्रोटीन स्व-असेंबली के विशेषज्ञ गैज़िट ने कहा, “ये निष्कर्ष एमाइलॉइड निर्माण की हमारी समझ में एक नई परत जोड़ते हैं। वे बताते हैं कि इलेक्ट्रॉन स्पिन जैसे भौतिक गुण – न कि केवल जैव रासायनिक इंटरैक्शन – इन हानिकारक संरचनाओं के विकास में एक सार्थक भूमिका निभा सकते हैं। यह प्रोटीन व्यवहार को लक्षित और गैर-आक्रामक तरीकों से प्रभावित करने वाली तकनीकों को डिजाइन करने के लिए नई संभावनाएं खोलता है।”
इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी और इन्फ्रारेड स्पेक्ट्रोस्कोपी का उपयोग करते हुए, टीम ने पाया कि न केवल फ़िब्रिल्स की संख्या और लंबाई में अंतर था, बल्कि उनके आंतरिक आणविक व्यवस्था में भी सतह के स्पिन संरेखण के आधार पर भिन्नता थी। इसका तात्पर्य यह है कि स्पिन ध्रुवीकरण न्यूरोडीजेनेरेशन से जुड़े एमाइलॉइड संरचनाओं की रोकथाम या हेरफेर में एक नियंत्रणीय कारक हो सकता है।
हालांकि शोध अभी भी मौलिक चरण में है, यह प्रोटीन एकत्रीकरण को नियंत्रित करने के लिए नवीन दृष्टिकोणों का मार्ग प्रशस्त कर सकता है। टीम भविष्य के अनुप्रयोगों की कल्पना करती है जैसे स्पिन-ध्रुवीकृत नैनोपार्टिकल्स या चुंबकीय फिल्टर जो हानिकारक प्रोटीन निर्माण को बाधित या पुनर्निर्देशित कर सकते हैं, जिनका अल्ज़ाइमर और संबंधित विकारों के उपचार में संभावित उपयोग हो सकता है।
कपन ने कहा, “यह अध्ययन हमें प्रोटीन के एक साथ आने के तरीके की जांच करने के लिए एक नया उपकरण देता है। हमें उम्मीद है कि यह नियंत्रित तरीके से इन प्रक्रियाओं को धीमा करने, रोकने या पुनर्निर्देशित करने के तरीके पर भविष्य के शोध का मार्गदर्शन करने में मदद करेगा।
